Utbyte av en enda aminosyra (mutation) av många hundra kan drastiskt förändra funktionen hos ett protein. Ett exempel på det hittar man i den så kallade Skelleftesjukan, en ärftlig och allvarlig sjukdom, som förekommer främst i trakterna av Skellefteå och Piteå. Sjukdomen orsakas av att aminosyran valin har bytts ut mot metionin i ett protein, transtyretin, som transporterar vissa ämnen i blodbanorna. Sjukdomen leder bland annat till funktionshindrande muskelförsvagning, känselbortfall, svåra tarmbesvär och hjärtsvikt.
Läs mer om skellefteåsjukan på
Aminosyrasekvens hos transtyretin, där de etablerade förkorntingarna, med tre bokstäver för aminosyrorna, används. Proteinet är en dimer bestående av två identiska kedjor. Skelleftesjukan orsakas av en mutation av det markerade valinet.
Klicka här för att se en stereobild av en α-helix.
I β-strukturen ligger peptidkedjorna parallella med varandra, men i motsatta riktningar. Man brukar säga att kedjorna är ”antiparallella”. Det kan vara sekvenser som ligger långt från varandra i primär-strukturen, som tillsammans bildar en b-struktur, eller som man också säger, ett ”β-flak”. Även β-strukturen hålls samman av vätebindningar mellan kedjorna. Om β-strukturen består av flera kedjor, ser man ibland att de tillsammans bildar en krökt yta. Den kan liknas vid en tunna.
Proteinets funktion beror på tertiärstrukturen. Byts en aminosyra mot en annan på en kritisk position i aminosyrasekvensen kan det bli fel i sekundärstrukturen. Det leder i sin tur till fel i tertiärstrukturen som betyder brister i funktion hos proteinet. Exempel på detta är sickle-cell anemi där glutamin bytts ut till valin på ett ställe i hemoglobin.
Sickle Cell Information Center Home Page
Ett exempel på protein med känd kvartärstruktur är hemoglobin. Det består av fyra kedjor, som är parvis lika. I bilden här intill visas hemoglobinets subenheter med olika färg, och vatten med blått.